1.蛋白质的元素组成中，氮的平均含量为16%，因此测定生物样品中的含氮量可按公式计算：每克样品中含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)。
2.蛋白质的基本结构单位是氨基酸，在酸、碱或蛋白酶的作用下水解生成氨基酸；组成天然蛋白质的20种氨基酸多属于L-α-氨基酸，除甘氨酸外其余氨基酸的α碳原子均为不对称碳原子，具有旋光异构现象。
3.根据侧链基团（R）的结构和性质，氨基酸分为非极性脂肪族氨基酸（7种，包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸）、极性中性氨基酸（5种，包括丝氨酸、苏氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、半胱氨酸）、含芳香环氨基酸（3种，酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸）、碱性氨基酸（3种，赖氨酸、精氨酸、组氨酸）和酸性氨基酸（2种，天冬氨酸、谷氨酸）五类。
4.两个氨基酸之间通过肽键（-CO-NH-）连接形成肽链，肽键是由一氨基酸分子的α-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基脱去1分子水而生成的酰胺键；多肽链中有自由氨基的一端称为氨基末端（N端），有自由羧基的一端称为羧基末端（C端）。
5.蛋白质的一级结构是指从N端至C端的氨基酸排列顺序，肽键是其基本结构键，有些尚含有二硫键；蛋白质分子的一级结构是其特有空间结构和生物学活性的基础，氨基酸的排列顺序决定其空间构象。
6.蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即多肽链骨架中原子的局部空间排列，并不涉及侧链的构象，主要形式包括α螺旋、β折叠和β转角，主要由氢键维系。
7.α螺旋的结构特点是多肽链主链围绕中心轴有规律地螺旋式上升，每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升1圈，螺距为0.54nm，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋，侧链R基团伸向螺旋外侧。
8.蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要依靠疏水效应、离子相互作用、氢键和范德瓦耳斯相互作用，其中疏水效应是维持蛋白质三级结构的最主要的稳定因素。
9.蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键；具有2条以上多肽链的蛋白质只有形成完整的四级结构寡聚体才有生物学活性，如成人血红蛋白含有4个亚基（α₂β₂）。
10.蛋白质根据分子组成分为单纯蛋白质（只由氨基酸组成）和结合蛋白质（由单纯蛋白质和非蛋白质辅基组成）；结合蛋白质的辅基可以是有机物质（如核酸、色素、寡糖、维生素衍生物、脂质等）或金属离子和磷酸等。
11.蛋白质的等电点（pI）是指蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零时溶液的pH；体内大多数蛋白质的等电点接近于pH5.0，在人体体液pH7.4的环境下，大多数蛋白质解离成阴离子。
12.蛋白质沉淀的方法主要有盐析、重金属离子沉淀、生物碱试剂沉淀、有机溶剂沉淀；盐析沉淀的蛋白质通常不发生变性，常用于天然蛋白质的分离；重金属离子（如Ag⁺、Hg²⁺、Pb²⁺）可与蛋白质的负离子结合形成不溶性沉淀，临床上利用此性质抢救重金属盐中毒患者。
13.蛋白质变性是指在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失；蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
14.导致蛋白质变性的物理因素包括高温、高压、紫外线、X射线照射、超声波、剧烈振荡及搅拌等；化学因素包括强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高浓度尿素和十二烷基硫酸钠（SDS）等；球状蛋白质变性后的明显改变是溶解度降低。
15.蛋白质剧烈变性时空间结构破坏严重不能恢复，称为不可逆性变性；某些温和蛋白质变性持续时间较短，除去变性因素仍可恢复其活性，称为可逆变性；蛋白质的凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果，凝固后不能恢复其原来的结构。
16.维生素A又称抗干眼病维生素，在体内的活性形式包括视黄醇、视黄醛和视黄酸；植物中不存在维生素A，但存在多种胡萝卜素，其中β-胡萝卜素最重要，被称为维生素A原。
17.维生素A的生理功能包括构成视觉细胞内感光物质（缺乏时视紫红质合成减少，暗适应能力减弱，严重时发生"夜盲症"）、参与糖蛋白的合成（缺乏可引起上皮组织干燥、增生和角化，出现干眼症等）及影响细胞分化、促进机体生长和发育。
18.维生素D又称抗佝偻病维生素，为类固醇衍生物，体内胆固醇可转变成7-脱氢胆固醇，储存于皮下，在日光或紫外线照射下可转变为D₃；1,25-(OH)₂D₃是维生素D的活性形式，主要靶细胞是小肠黏膜、骨骼和肾小管，主要生理功能是促进钙和磷的吸收。
19.维生素D缺乏或转化障碍时，儿童骨钙化不良称佝偻病，成人引起软骨病；维生素D与甲状旁腺素、降钙素共同调节机体内的钙、磷平衡。
20.维生素K能加速血液凝固，是促进肝合成凝血酶原的必要因素，催化凝血酶原分子N端谷氨酸残基羧化变成γ-羧基谷氨酸的γ-谷氨酸羧化酶以维生素K为辅因子；维生素K对VII、IX、X等凝血因子的生物合成也很重要，缺乏时主要症状是出血。
21.一般情况下人体不会缺乏维生素K，因为维生素K在自然界绿色植物中含量丰富，维生素K₂是肠道细菌的产物；胰腺和胆管疾病、小肠黏膜萎缩等导致的脂类吸收障碍或长期口服抗生素使肠道菌生长受抑制可导致维生素K缺乏症。
22.维生素E又称生育酚，生理功能包括与动物生殖功能有关（缺乏时生殖器官受损而不育，临床常用维生素E治疗先兆流产和习惯性流产）、抗氧化作用（最重要的天然抗氧化剂，能对抗生物膜磷脂中多不饱和脂酸的过氧化反应）及促进血红素合成。
23.维生素B₁（硫胺素）在体内的活性形式是焦磷酸硫胺素（TPP），主要存在于种子外皮和胚芽中；TPP是丙酮酸、α-酮戊二酸等α-酮酸的氧化脱羧酶系的辅酶，缺乏时影响丙酮酸的氧化供能，特别是影响神经组织的正常功能。
24.维生素B₁缺乏时，丙酮酸的氧化脱羧反应受到影响，从而影响乙酰胆碱的合成，同时维生素B₁对胆碱酯酶的抑制减弱，加强了乙酰胆碱的分解作用，使神经传导受到影响，出现胃肠蠕动缓慢、消化液分泌减少、食欲缺乏、消化不良等消化道症状。
25.维生素B₂（核黄素）的活性形式是黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是体内许多氧化还原酶（黄素蛋白或黄酶）的辅基，能可逆地加氢和脱氢进行可逆的氧化还原反应；缺乏时可引起口角炎、唇炎、舌炎、阴囊皮炎、眼睑炎、角膜血管增生等。
26.维生素PP包括烟酸（尼克酸）及烟酰胺（尼克酰胺），又称"抗癞皮病因子"；在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，主要有烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD⁺）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP⁺），广泛参与体内的氧化还原反应。
27.烟酸缺乏病称为糙皮病，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆；抗结核药异烟肼的结构与维生素PP十分相似，两者有拮抗作用，长期服用可引起维生素PP缺乏。
28.维生素B₆包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中多种酶（转氨酶及脱羧酶）的辅酶，起着传递氨基和脱羧基的作用。
29.磷酸吡哆醛是谷氨酸脱羧酶的辅酶，该酶催化谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸（GABA），后者是中枢神经系统抑制性递质；临床上常用维生素B₆治疗婴儿惊厥和妊娠呕吐，维生素B₆缺乏时可出现小细胞低色素性贫血和血清铁增高。
30.异烟肼能与磷酸吡哆醛结合，使其失去辅酶作用，故在应用该药的同时需补充维生素B₆。
31.维生素B₁₂（钴胺素）是目前所知唯一含金属元素的维生素，参与胞质溶胶中同型半胱氨酸的甲基化反应；叶酸的活性形式是四氢叶酸，是体内一碳单位转移酶的辅酶，能携带一碳单位参与嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等物质的合成。
32.维生素B₁₂缺乏可能导致巨幼红细胞性贫血（恶性贫血）；叶酸缺乏时DNA合成受到抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，形成巨幼红细胞，导致巨幼细胞贫血；甲氨蝶呤因结构与叶酸相似，能抑制二氢叶酸还原酶的活性，有抗癌作用。
33.维生素C（L-抗坏血酸）的主要功能包括参与体内多种羟化反应（是多种羟化酶的辅因子，促进胶原蛋白合成、参与胆固醇转化及类固醇激素合成、参与芳香族氨基酸代谢）和参与体内的氧化还原反应（保持巯基酶的活性和谷胱甘肽的还原状态、使高铁血红蛋白还原为血红蛋白、使三价铁还原为二价铁促进铁吸收）。
34.维生素C缺乏时会导致毛细血管破裂、牙易松动、骨骼脆弱而易折断、创伤时伤口不易愈合；我国15岁以上人群每日维生素C的推荐摄入量为100mg，某些药物、吸烟均可降低血中维生素C的水平。
35.酶是生物体内最主要的催化剂，酶所作用的分子称为底物；酶促反应的特点包括极高的催化效率（通常比一般催化剂高10⁶~10¹²倍，通过降低反应所需的活化能实现）、高度的特异性（一种酶只能作用于一种或一类化合物）、酶催化活性的可调节性和酶活性的不稳定性。
36.酶的特异性分为绝对特异性（如脲酶只能催化尿素水解）、相对特异性（如磷酸酶对一般的磷酸酯键都能水解）和立体异构特异性（体内参与氨基酸代谢的酶绝大多数均只能作用于L-型氨基酸）。
37.结合蛋白质的酶由酶蛋白和辅因子共同组成，酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制，辅因子可以是金属离子或小分子有机化合物（辅酶）；酶蛋白与辅因子结合在一起称为全酶，只有全酶才具有催化作用。
38.辅基是与酶蛋白紧密结合甚至是共价结合的辅酶以及金属离子，以共价键牢固结合，不能用透析等简单的物理方法使之除去；体内酶的种类很多而辅酶的种类很少，一种酶蛋白只能与一种辅酶结合形成一种特异性的酶，而一种辅酶则可与不同的酶蛋白结合形成多种特异性的酶。
39.酶原是指在细胞内合成后并无活性的酶的前体，由无活性的酶原变成有活性酶的过程称为酶原激活；酶原激活的生理意义在于保护细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏，保证合成的酶在特定部位和环境中发挥生理作用。
40.同工酶是指具有相同催化功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶；乳酸脱氢酶（LDH）是由4个亚基组成的蛋白质，亚基有H型（主要分布在心肌）和M型（分布于骨骼肌、肝）两种，可组成LDH₁（H₄）、LDH₂（H₃M）、LDH₃（H₂M₂）、LDH₄（HM₃）及LDH₅（M₄）5种同工酶。
41.心肌富含LDH₁（H₄），故当急性心肌梗死时或心肌细胞损伤时，细胞内的LDH释放入血，同工酶谱分析表现为H₄增高，可辅助该病的诊断；关键酶是指在多个酶催化的代谢途径中，因环境因素的作用表现出催化活性变化，进而对整条代谢途径的反应速率产生重大影响的酶。
42.酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是酶制品中不含抑制物且底物浓度足够大使酶达到饱和；米氏常数（Km值）是指反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，Km值为酶的特征性常数，不同的酶Km值不同，同一种酶对不同底物有不同的Km值。
43.酶的最适温度是指反应速度最快时的温度，温血动物组织中酶的最适温度一般在37~40℃；大多数酶加热到60℃已不可逆地变性失活，但Taq DNA聚合酶在90℃以上仍具有活性。
44.酶的最适pH是指酶活性最大时的pH，各种酶的最适pH不同，但大多为中性、弱酸性或弱碱性；胃蛋白酶的最适pH为1.5，胰蛋白酶的最适pH为7.8。
45.糖酵解是指一分子葡萄糖在胞质溶胶中裂解为两分子丙酮酸的过程，是无氧和有氧情况下葡萄糖分解利用的共同起始途径；氧供应不足时丙酮酸还原生成乳酸完成糖的无氧氧化，氧供应充足时丙酮酸进入线粒体彻底氧化为CO₂和H₂O完成糖的有氧氧化。
46.糖无氧氧化的关键酶是己糖激酶（肝内为葡萄糖激酶）、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶，这三种酶是糖酵解的限速酶，其活性可受别构效应剂和激素的调节；1mol葡萄糖经过无氧氧化可净生成2mol ATP。
47.成熟红细胞没有线粒体，需完全依靠糖的无氧氧化供应能量；神经、白细胞、骨髓等组织细胞代谢极为活跃，在有氧情况下也常由糖的无氧氧化提供部分能量。
48.糖有氧氧化可分为3个阶段：第一阶段葡萄糖在胞质溶胶经糖酵解分解成丙酮酸，第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA，第三阶段乙酰CoA进入三羧酸循环被彻底氧化。
49.三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体；1mol乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化可生成10mol ATP；三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质最终氧化的共同途径，也是糖、脂、某些氨基酸代谢联系和互变的枢纽。
50.1mol葡萄糖在体内经有氧氧化彻底分解可净生成30mol或32mol ATP；糖有氧氧化是糖氧化的主要方式，体内绝大多数细胞都要通过此途径获得能量。
